Interactions between the Nse3 and Nse4 Components of the SMC5-6 Complex Identify Evolutionarily Conserved Interactions between MAGE and EID Families

Logo poskytovatele

Varování

Publikace nespadá pod Pedagogickou fakultu, ale pod Středoevropský technologický institut. Oficiální stránka publikace je na webu muni.cz.
Název česky Interakce mezi Nse3 a Nse4 podjednotkami SMC5-6 komplexu ukazují na evoluční konzervaci vazby mezi MAGE a EID proteinovými rodinami
Autoři

HUDSON J J R BEDNÁŘOVÁ Kateřina KOZÁKOVÁ Lucie LIAO Chunyan GUÉRINEAU Marc COLNAGHI Rita VIDOT Susanne MAREK Jaromír BATHULA Sreenivas Reddy LEHMANN Alan PALEČEK Jan

Rok publikování 2011
Druh Článek v odborném periodiku
Časopis / Zdroj PloS ONE
Fakulta / Pracoviště MU

Středoevropský technologický institut

Citace
www http://www.plosone.org/article/info%3Adoi%2F10.1371%2Fjournal.pone.0017270
Doi http://dx.doi.org/10.1371/journal.pone.0017270
Obor Biochemie
Klíčová slova SMC5-6 complex; Nse3/MAGE; Nse4/EID; genome stability; transcription regulation; evolution; placental mammals
Popis The SMC5-6 protein complex is involved in the cellular response to DNA damage. It is composed of 6 - 8 polypeptides, of which Nse1, Nse3 and Nse4 form a tight sub-complex. MAGEG1, the mammalian ortholog of Nse3, is the founding member of the MAGE (melanoma-associated antigen) protein family and Nse4 is related to the EID (E1A-like inhibitor of differentiation) family of transcriptional repressors. We have identified a conserved hydrophobic surface on the C-terminal domain of Nse3 that interacts with Nse4 and identified residues in its N-terminal domain that are essential for interaction with Nse1. We show that these interactions are conserved in the human orthologs. In an examination of the evolutionary conservation of the Nse3-Nse4 interactions, we find that most MAGE proteins can interact with at least one of the NSE4/EID proteins.
Související projekty:

Používáte starou verzi internetového prohlížeče. Doporučujeme aktualizovat Váš prohlížeč na nejnovější verzi.