Engineering Enzyme Stability and Resistance to an Organic Cosolvent by Modification of Residues in the Access Tunnel

Varování

Publikace nespadá pod Pedagogickou fakultu, ale pod Přírodovědeckou fakultu. Oficiální stránka publikace je na webu muni.cz.

Autoři	KOUDELÁKOVÁ Táňa CHALOUPKOVÁ Radka BREZOVSKÝ Jan PROKOP Zbyněk ŠEBESTOVÁ Eva HESSELER M. KHABIRI M. PLEVAKA M. KULIK D. KUTA SMATANOVA I. REZACOVA P. ETTRICH R. BORNSCHEUER U.T. DAMBORSKÝ Jiří
Rok publikování	2013
Druh	Článek v odborném periodiku
Časopis / Zdroj	Angewandte Chemie International Edition
Fakulta / Pracoviště MU	Přírodovědecká fakulta
Citace
Doi	http://dx.doi.org/10.1002/anie.201206708
Obor	Biochemie
Klíčová slova	haloalkan dehalogenases
Popis	Mutations targeting as few as four residues lining the access tunnel extended enzyme’s half-life in 40% dimethyl sulfoxide from minutes to weeks (4,000-fold) and increased its melting temperature by 19 Grades C. Protein crystallography and molecular dynamics revealed that the tunnel residue packing is a key determinant of protein stability and the active-site accessibility for co-solvent molecules (red dots). The broad applicability of this concept was verified by analyzing twenty six proteins with buried active sites from all six enzyme classes.
Související projekty:	Interakce mezi chemickými látkami, prostředím a biologickými systémy a jejich důsledky na globální , regionální a lokální úrovni Centrum biokatalýzy a biotransformací Specifické iontové efekty pro proteiny v roztocích a podobné biologicky relevantní systémy Analýza a vizualizace proteinových struktur Centrum pro výzkum toxických látek v prostředí Structure-functional Relationships of Haloalkane Dehalogenases