Molecular dynamics study of major urinary protein-pheromone interactions: A structural model for ligand-induced flexibility increase

Varování

Publikace nespadá pod Pedagogickou fakultu, ale pod Přírodovědeckou fakultu. Oficiální stránka publikace je na webu muni.cz.
Autoři

MACEK Pavel NOVÁK Petr KŘÍŽOVÁ Hana ŽÍDEK Lukáš SKLENÁŘ Vladimír

Rok publikování 2006
Druh Článek v odborném periodiku
Časopis / Zdroj FEBS Letters
Fakulta / Pracoviště MU

Přírodovědecká fakulta

Citace
www http://dx.doi.org/10.1016/j.febslet.2005.12.088
Obor Biochemie
Klíčová slova Major urinary protein; Molecular dynamics simulation; Pheromone–protein interaction; Molecular motion; TZL; Order parameter
Popis Recently, two independent 15N NMR relaxation studies indicated that in contrast to the decreased flexibility expected for induced-fit interactions, the backbone flexibility of major urinary protein isoform I (MUP-I) slightly increased upon complex formation with its natural pheromone 2-sec-butyl-4,5-dihydrothiazol. We have investigated the subtle details of molecular interactions by molecular dynamics simulations in explicit solvent. The calculated order parameters S2 for a free- and ligand-bound protein supply evidence that mobility in various regions of MUP-I can be directly related to small conformational changes of the free- and complexed protein resulting from modifications of the hydrogen bonding network.
Související projekty:

Používáte starou verzi internetového prohlížeče. Doporučujeme aktualizovat Váš prohlížeč na nejnovější verzi.